Rapports de laboratoire publiés sur LL-37 et les séquences apparentées

Les chercheurs consultant LL-37 trouveront ci-dessous quatre rapports indexés de 2025. Chaque énoncé se limite à ce que l’article a rapporté.

Une étude biophysique (in vitro) a rapporté que LL-37 et trois fragments tronqués formaient des hétéro-oligomères et des nanoclusters avec amyloid-β40, inhibaient la fibrillation de Aβ40 et différaient quant à leurs effets sur la nucléation, l’élongation et la taille des clusters. Limitation : le document utilisé ici est un résumé indexé d’essais d’agrégation acellulaires et dépendants de l’échelle, et non une étude clinique ; les résultats spécifiques aux fragments n’ont pas été présentés comme des résultats pour LL-37 intact seul.

Une étude de laboratoire (in vitro) a rapporté qu’un peptide antimicrobien conçu, apparenté aux cathélicidines et aux défensines, se liait aux membranes lipidiques bactériennes, perturbait les membranes dans des essais de fuite et présentait des concentrations minimales inhibitrices plus faibles et une cinétique bactéricide plus rapide que LL-37 parental contre des souches d’Escherichia coli multirésistantes et des souches ESKAPE. Limitation : les essais étaient in vitro ; la séquence testée était un dérivé conçu, et non LL-37 non modifié ; le résumé n’a pas rapporté de résultats cliniques.

Une étude sur cellules (in vitro) a rapporté que, parmi huit peptides dérivés de cathélicidine criblés par voie computationnelle et testés sur des lignées cellulaires de cancer du côlon, LL-37 et FK-16 étaient les principaux candidats et que LL-37 présentait les effets inhibiteurs les plus marqués sur les cellules HT-29 et SW-620. Limitation : criblage virtuel et essais sur cellules en culture ; le résumé n’a pas rapporté de résultats sur modèle animal ni de résultats cliniques concernant une activité anticancéreuse.

Une revue de 2025 a rapporté que la cathélicidine humaine LL-37 a été étudiée pour une activité antimicrobienne et immunomodulatrice et a résumé des stratégies de modification chimique et structurale destinées à modifier les propriétés de peptides apparentés à LL-37. Limitation : revue narrative, et non une nouvelle expérience primaire ; les stratégies de modification ne constituent pas un résultat clinique.

Sources

• LL-37 and Its Truncated Fragments Modulate Amyloid-β Dynamics, Aggregation and Toxicity Through Hetero-Oligomer and Cluster Formation (2025). https://doi.org/10.1002/anie.202516241
• Biophysical and transcriptomic characterization of LL-37-derived antimicrobial peptide targeting multidrug-resistant Escherichia coli and ESKAPE pathogens (2025). https://doi.org/10.1038/s41598-025-22890-7
• Virtual Screening of Cathelicidin-Derived Anticancer Peptides and Validation of Their Production in the Probiotic Limosilactobacillus fermentum KUB-D18 Using Genome-Scale Metabolic Modeling and Experimental Approaches (2025). https://doi.org/10.3390/ijms262010077
• Antimicrobial Peptides of the Cathelicidin Family: Focus on LL-37 and Its Modifications (2025). https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/40869425/

Toutes les informations et tous les produits évoqués sont destinés exclusivement à un usage en laboratoire et à la recherche. Non destinés à un usage humain ou vétérinaire. Non destinés à diagnostiquer, traiter, guérir ou prévenir une quelconque maladie.