Informes de laboratorio publicados sobre LL-37 y secuencias relacionadas

Si revisa LL-37, encontrará a continuación cuatro informes indexados de 2025. Cada afirmación se limita a lo que comunicó el artículo.

Un estudio biofísico (in vitro) informó de que LL-37 y tres fragmentos truncados formaron heterooligómeros y nanoclústeres con amyloid-β40, inhibieron la fibrilación de Aβ40 y difirieron en los efectos sobre la nucleación, la elongación y el tamaño de los clústeres. Limitación: el registro utilizado aquí es un resumen indexado de ensayos de agregación acelulares y dependientes de la escala, no un estudio clínico; los resultados específicos de los fragmentos no se presentaron como hallazgos correspondientes a LL-37 intacto por sí solo.

Un estudio de laboratorio (in vitro) informó de que un péptido antimicrobiano diseñado, relacionado con catelicidinas y defensinas, se unió a membranas lipídicas bacterianas, alteró las membranas en ensayos de fuga y mostró concentraciones mínimas inhibitorias más bajas y una cinética bactericida más rápida que el LL-37 parental frente a Escherichia coli multirresistente y cepas ESKAPE. Limitación: los ensayos fueron in vitro; la secuencia ensayada era un derivado diseñado, no LL-37 sin modificar; el resumen no informó de resultados clínicos.

Un estudio basado en células (in vitro) informó de que, entre ocho péptidos derivados de catelicidinas cribados de forma computacional y ensayados en líneas celulares de cáncer de colon, LL-37 y FK-16 fueron los candidatos principales y LL-37 mostró los efectos inhibitorios más intensos sobre las células HT-29 y SW-620. Limitación: cribado virtual más ensayos en células cultivadas; el resumen no informó de resultados en modelos animales ni de resultados clínicos respecto de la actividad anticancerosa.

Una revisión de 2025 informó de que la catelicidina humana LL-37 se ha estudiado por su actividad antimicrobiana e inmunomoduladora y resumió estrategias de modificación química y estructural destinadas a cambiar propiedades de péptidos relacionados con LL-37. Limitación: revisión narrativa, no un experimento primario nuevo; las estrategias de modificación no son un resultado clínico.

Fuentes

• LL-37 and Its Truncated Fragments Modulate Amyloid-β Dynamics, Aggregation and Toxicity Through Hetero-Oligomer and Cluster Formation (2025). https://doi.org/10.1002/anie.202516241
• Biophysical and transcriptomic characterization of LL-37-derived antimicrobial peptide targeting multidrug-resistant Escherichia coli and ESKAPE pathogens (2025). https://doi.org/10.1038/s41598-025-22890-7
• Virtual Screening of Cathelicidin-Derived Anticancer Peptides and Validation of Their Production in the Probiotic Limosilactobacillus fermentum KUB-D18 Using Genome-Scale Metabolic Modeling and Experimental Approaches (2025). https://doi.org/10.3390/ijms262010077
• Antimicrobial Peptides of the Cathelicidin Family: Focus on LL-37 and Its Modifications (2025). https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/40869425/

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