Veröffentlichte Laborberichte zu LL-37 und verwandten Sequenzen

Forschende, die LL-37 prüfen, finden unten vier indexierte Berichte aus dem Jahr 2025. Jede Aussage beschränkt sich auf das, was die jeweilige Arbeit berichtet hat.

Eine biophysikalische Studie (in vitro) berichtete, dass LL-37 und drei verkürzte Fragmente Hetero-Oligomere und Nanocluster mit Amyloid-β40 bildeten, die Aβ40-Fibrillierung hemmten und sich in den Effekten auf Nukleation, Elongation und Clustergröße unterschieden. Einschränkung: Der hier verwendete Nachweis ist ein indexiertes Abstract zellfreier, skalenabhängiger Aggregationsassays, keine klinische Studie; fragmentspezifische Ergebnisse wurden nicht als Befunde für intaktes LL-37 allein dargestellt.

Eine Laborstudie (in vitro) berichtete, dass ein designtes, mit Cathelicidin und Defensin verwandtes antimikrobielles Peptid bakterielle Lipidmembranen band, Membranen in Leckage-Assays störte und gegenüber multiresistenten Escherichia coli und ESKAPE-Stämmen niedrigere minimale Hemmkonzentrationen sowie eine schnellere bakterizide Kinetik als das Ausgangspeptid LL-37 zeigte. Einschränkung: Die Assays erfolgten in vitro; die geprüfte Sequenz war ein designtes Derivat, nicht unmodifiziertes LL-37; das Abstract berichtete keine klinischen Ergebnisse.

Eine zellbasierte Studie (in vitro) berichtete, dass unter acht von Cathelicidin abgeleiteten Peptiden, die computergestützt gescreent und an Kolonkarzinom-Zelllinien geprüft wurden, LL-37 und FK-16 die führenden Kandidaten waren und LL-37 die stärksten hemmenden Effekte auf HT-29- und SW-620-Zellen zeigte. Einschränkung: virtuelles Screening plus Assays an kultivierten Zellen; das Abstract berichtete keine Ergebnisse aus Tiermodellen und keine klinischen Ergebnisse zur antikarzinogenen Aktivität.

Eine Übersicht aus dem Jahr 2025 berichtete, dass humanes Cathelicidin LL-37 hinsichtlich antimikrobieller und immunmodulatorischer Aktivität untersucht worden ist, und fasste chemische sowie strukturelle Modifikationsstrategien zusammen, die darauf abzielen, Eigenschaften LL-37-verwandter Peptide zu verändern. Einschränkung: narrative Übersicht, kein neues Primärexperiment; Modifikationsstrategien sind kein klinisches Ergebnis.

Quellen

• LL-37 and Its Truncated Fragments Modulate Amyloid-β Dynamics, Aggregation and Toxicity Through Hetero-Oligomer and Cluster Formation (2025). https://doi.org/10.1002/anie.202516241
• Biophysical and transcriptomic characterization of LL-37-derived antimicrobial peptide targeting multidrug-resistant Escherichia coli and ESKAPE pathogens (2025). https://doi.org/10.1038/s41598-025-22890-7
• Virtual Screening of Cathelicidin-Derived Anticancer Peptides and Validation of Their Production in the Probiotic Limosilactobacillus fermentum KUB-D18 Using Genome-Scale Metabolic Modeling and Experimental Approaches (2025). https://doi.org/10.3390/ijms262010077
• Antimicrobial Peptides of the Cathelicidin Family: Focus on LL-37 and Its Modifications (2025). https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/40869425/

Alle besprochenen Informationen und Produkte sind ausschließlich für den Labor- und Forschungsgebrauch bestimmt. Nicht für den menschlichen oder veterinärmedizinischen Gebrauch. Nicht dazu bestimmt, Krankheiten zu diagnostizieren, zu behandeln, zu heilen oder ihnen vorzubeugen.